第三章 氨基酸和蛋白质 一、填空题 1.在用凝胶过滤层析分离蛋白质时，分子量 大的 蛋白质先流出柱外。（99年） 2.用Edman降解法测定蛋白质的氨基酸序列是从 N 端开始的。（99年） 3.一般可通过等电聚焦电泳来测定蛋白质的 等电点 。（99年） 4.蛋白质的a－螺旋可用SN来表示，310－螺旋表示每一圈包含 3 个氨基酸残基。（99年） 5.离子交换层析是根据蛋白质 电荷不同。（00年） 6.某一氨基酸处于静电荷为0的兼性离子状态时的介质PH 称为 等电点 。（01年） 7.蛋白质二级结构主要有 α螺旋 和 β折叠 两类。（03年） 8.通过研究蛋白质的结构、功能和进化的关系，揭示了两种重要的蛋白质结构层次，即超二级结构 和 结构域。（04年） 9.不常见的蛋白质氨基酸是在蛋白质合成后修饰形成的，但也有一个例外。这就是被称为第21 个氨基酸的 硒代半胱氨酸。（04年） 10.胶原三股螺旋结构的氨基酸序列特征是以三个氨基酸残基为重复单位。在这三个氨基酸残基 中，甘氨酸 残基对结构的稳定性至关重要。（04年） 11.目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法是X 射线衍射法和 核磁共振法。（04年） 12.免疫球蛋白通常称为抗体。重链可变区（Ve）和轻链可变区（Ce）中决定抗体特异性的区域称为 高变区 。（05年） 13.紫外分光光度法测定蛋白质的原来在于 Trp ，Tyr，Phe 这三个氨基酸残基侧链基团在280nm 处有吸收性。（05年） 14.分析和分离含二硫键的肽段可以用 对角线 电泳的方法进行。（05年） 15.多肽链中，一个氨基酸残基的平均分子量是 110Da 。核酸中，一个核苷酸的平均分子量 是 330Da 。（06年） 16.英国科学家 Sanger 在多肽链序列测定和DNA 序列测定方面作出重大的贡献。（06年） 17.哺乳动物的产热蛋白实质上是一种 解偶联剂 ，其生理作用是产热御寒。（06年） 18.烫发是生化反应在生活中应用的一个例子，其实质是 α-角蛋白 的还原和氧化反应。（06年） 19.肌球蛋白具有 ATP酶 活性。（06年） 20.胎儿血红蛋白HbF（α2γ2）通过 BPG 分子调节其对氧气的亲和力，从而使胎儿可以从母血中获得氧气。这在胎儿发育中具有重要的生理意义。（06年） 21.牛海绵状脑病（疯牛病）、羊瘙痒病等传染性疾病的主要病因是被称为阮病毒的蛋 白 构象改变 所致。（06年） 22.蛋白质的双向电泳（2D SDS-PAGE）是根据蛋白质分子量大小和 等电点 的不同来分离蛋白质的技术。（07年） 23.茚三酮与脯氨酸反应，在滤纸层析谱上呈现 黄 色斑点。（07年） 24.酶蛋白荧光主要来自 色氨酸 和酪氨酸。（07年） 25.在20 种标准氨基酸中，异亮氨酸（Ile）和 苏氨酸（Thr） 都含两个手性碳原子。（08年） 26.角蛋白的二级结构是α 螺旋（α-helix），胶原蛋白的二级结构是 α-chain 。（08年） 27.粗肌丝的肌球蛋白分子头部有 ATP 结合位点和肌动蛋白结合位点。（08年） 28.水通道蛋白以四聚体形式存在，这个四聚体中包含 4 个水通道。（08年） 30.羧肽酶不能水解的肽，其C末端可能是Pro或Arg或Lys，另一种可能性是_环肽__。（08年） 31.第一个被解析出晶体结构的蛋白是 牛胰岛素 。（09年） 32.某同源蛋白中的Ala残基被替换为Val，此类替换属于 保守替换 。（09年） 33.蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的 疏水作用力。（09年） 34.寡糖与蛋白的O连接指与Ser或Thr的侧链羟基O连接，N连接指 与Asn的酰胺基N连接 。（09年） 35.实验室最常用的盐析试剂是（NH4）2SO4，理由是 在水中溶解度很高，溶解度的温度系数较低 。（09年） 36.目前测定蛋白质分子量最准确的实验方法是 SDS-PAGE 。（09年） 37.常见的蛋白质超二级结构类型有Greek key、α-αcorner和 βαβ桶 等。（09年） 38. 受体 是一种结合蛋白，对自己的配基是专一的，当配基与其结合时，可引发相应的生化反应。（09年） 39.利用一种分子可专一地结合到固定化配体上的能力，从而将其与混合物中的其他分子分离开来的过程称为 亲和层析 。（09年） 40.常用作电泳缓冲液试剂的氨基酸是 组氨酸 。（10年） 41.寡糖与蛋白的0连接指与ser或Thr的侧链羟基O连接,N连接指 与Asn的酰胺基N连接 。（10年） 42.蚕丝蛋白的延展性主要是因为 β折叠 。（10年） 43.生物大分子结构测定的主要方法有X射线晶体衍射、 核磁共振法 和(冷冻)电镜。（10年） 44.天然α螺旋的对映异构体是 左手α螺旋 。（11年） 45.最坚韧的纤维状蛋白质是 角蛋白 。（11年） 46.目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是 SDS-PAGE 。 47.Thr手性碳原子个数与Leu手性碳原于个数之和是 3 。（11年） 48.某肽不含Pro、Arg和Lys且羧肽酶不能水解，则此肽是 环肽 。（11年） 49.细胞核蛋自质结构中通常有一段特定的序列，称之为 核定位信号 。（11年） 50.第一个被解析出晶体结构的蛋白是 血红蛋白 。（11年） 51.精氨酸的等电点是 10.76 。（pk1=2.17,pk2=9.04,pkR=12.48）（12年） 52.在280nm吸收最强的标准氨基酸是 Trp 。（12年） 53.柱层析的主要种类有分子筛层析、离子交换层析、亲和层析和 吸附层析 。 （12年） 54.粗肌丝的肌球蛋白分子头部有 ATP 结合位点和肌动蛋白结合位点。（12年） 55.免疫球蛋白IgM能固定补体，其抗原受体位于 高变区。（12年） 56.蛋白聚糖由糖氨聚糖共价连接于核心蛋白组成，其加工场所主要在 高尔基体 。（12年） 二、选择题 57．(D )是侧链为脂肪羟基的氨基酸。（01年） A.色氨酸 B.丙氨酸 C.亮氨酸 D.苏氨酸 58．血红蛋白除O2 外，还能运输CO2和( A )。（01年） A.H＋ B.NH3＋ C.Fe2+ D.Fe3+ 59.免疫球蛋白通常称为抗体，其结构域有( A )。（01年） A.4 个 B.6 个 C.8 个 D.12 个 三、名词解释 60.必需氨基酸（98年） 人体自身不能合成，需要从食物中摄取的氨基酸。 61.必需氨基酸（00年） 人体自身不能合成，需要从食物中摄取的氨基酸。 62.同源蛋白质（01年） 由不同密码子翻译而成的相同蛋白质。 63.透析（03年） 通过小分子经过半透膜扩散到水的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 .结构域（Domain）（03年） 在蛋白质的三级结构内的折叠单元，通常是几个超二级结构单元的组合。 65.蛋白质超二级结构（05年） 在二级结构基础之上，相互聚集形成有规律的更高一级但又低于三级结构的结构。 66.锌指结构（05年） 一段与NDA结合的保守序列，两个半胱氨酸残基和两个组氨酸残基与锌离子形成配位键。 四、判断题 67.(×)研究蛋白质结构时，通常将蛋白质结构分为一、二、三、四级，这是所有蛋白质的共性。（98年） 不是所有蛋白质都有四级结构。 68.(√)蛋白质的等电点是其净电荷为0时溶液的pH值。（98年） 正确。 69.(×)羟脯氨酸、羟赖氨酸等不常见的蛋白质氨基酸，有时也可作为蛋白质合成原料出现在少数蛋白质内。（99年） 合成后再进行修饰而不是作为原料。 70.(×)所谓必需氨基酸就是指人体生长发育所需要的氨基酸。（99年） 人体需要而不能自身合成。 71.(×)在PH7.0的缓冲液中，二肽Ala－Glu向电场的负极泳动。（99年） 向正极移动。 72.(×)蛋白质变性与沉淀的关系十分密切，一般沉淀的蛋白质都已经变性。（99年） 沉淀不一定变性。 73.(×)血红蛋白的主要功能是输送O2，这与体内CO2浓度的改变无关。（99年） CO2浓度升高会降低血红蛋白与O2的亲和力。 74.(×)蛋白质都由L-氨基酸组成的，生物机体不存在D-氨基酸。（00年） 细菌细胞壁的短肽中存在D-氨基酸。 75.(×)蛋白质的氨基酸序列分析是指分析蛋白质中含有哪些氨基酸及各种氨基酸的含量。（00年） 是分析氨基酸的排列顺序。 76.(√)所有的a－氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。（01年） 正确。 77.(×)尿素是蛋白质的变性剂，高浓度尿素可拆开蛋白质分子中的二硫键。（03年） 尿素不能拆开二硫键。 78.(√)转铁蛋白是一种糖蛋白。（03年） 正确。 79.(×)当不同分子量大小的蛋白质混合物流经凝胶层析柱时，分子量小的蛋白质最先被洗脱出来。（04年） 大的先被洗脱。 80.(×)引起疯牛病的病原体是一种RNA。（04年） 是一种蛋白质。 81.(×)球蛋白和膜蛋白的三维结构都是带亲水侧链的氨基酸残基在外，带疏水侧链的氨基酸残基藏于分子内部。（05年） 膜蛋白不是。 82.(×)蛋白质与SDS 充分结合后，不同分子量大小的蛋白质在溶液中的电泳速度是一样的。（05年） 分子量小的快。 83.(√)所有天然存在的蛋白质都是由L 型氨基酸组成的。（05年） 正确。甘氨酸也可看为L氨基酸。 84.(×)蛋白质结构中，Glu 在α－螺旋中出现的频率最高，因此多聚Glu 总能自发形成α-螺旋。（05年） 连续出现同种电荷不利于氢键形成，会破坏α螺旋。 85.(√)TritonX-100 是一种非离子性的去垢剂。（05年） 正确。 86.(×)天然存在的氨基酸有300 多种，绝大多数都存在于蛋白质中。（06年） 组成蛋白质的氨基酸只有20种。 87.(×)甘氨酸通常出现在α-螺旋中，脯氨酸通常出现在β－转角中。（06年） 甘氨酸会破坏α螺旋。 88.(√)肌红蛋白的氧和曲线是双曲线，血红蛋白的氧和曲线是S 形曲线，这充分反应出它们生理功能的不同。（06年） 正确。 .(×)氨基酸是许多生物大分子的前体，如血红蛋白是从甘氨酸和乙酸合成的。（06年） 血红蛋白不含乙酸。 90.(×)谷胱甘肽对维持红细胞的正常功能具有十分重要的作用。它的编码基因在人类位于6 号染色体。（06年） 谷胱甘肽不是由基因编码的。 91.(×)甘氨酸和脯氨酸是经常出现在α-螺旋结构中的两种氨基酸。（07年） 不出现。 92.(√)蛋白质分子的一级结构决定其高级结构，最早的证据来自蛋白质的变性和复性实验。（07年） 正确。 93.(×)所谓必需氨基酸就是指人体生长发育所需要的氨基酸。（07年） 需要但不能自身合成。 94.(×)甲硫氨酸含有一个活泼甲基，因此，是机体甲基化反应中甲基的主要直接供体。（08年） 体内甲基供体是SAM。 95.(×)牛海绵状脑病（疯牛病），羊瘙痒病等传染性疾病的主要病因是被称为朊病毒（prion）的蛋白非正常折叠所致。（08年） 是由于构象改变而不是非正常折叠。 96.(√)构成乙酰胆碱受体离子通道的α、β、γ、δ 亚基属于同源蛋白。（08年） 正确。 97.(√)生物大分子在与配体结合行使功能的过程中，其构象是动态的。（08年） 正确。 98.(×)因为蛋白中的氨基酸是L 构型，所以α-helix 是右手螺旋。（08年） 没有联系。 99.(×)氢键是推动蛋白质折叠的最主要积极因素。（08年） 疏水作用力才是。 100.(√)巯基乙醇对红细胞定型试剂灭活是指其破坏了IgM 的可变区（V）结构。（08年） 正确。 101.(√)丝氨酸蛋白水解酶在催化蛋白水解的过程中，Ser 的侧链基团既是酸又是碱。（08年） 正确。 102.(√)人体中有8种必需氨基酸必须从食物摄取。（09年） 正确。 103.(√)完成折叠的蛋白质，其分子内氢键的数目倾向于达到最大。（09年） 正确。 104.(√)SDS-PAGE时，不同大小蛋白质分子的电荷/质量比值趋近于相同。（09年） SDS与氨基酸残基按1：2比例结合。 105.(×)构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。（09年） 必需氨基酸只有8种。 106.(×)所有已知天然蛋白(或肽)中的氨基酸残基都是L构型。（10年） 细菌细胞壁中的短肽存在D构型。 107.(×)蛋白质四级结构是比三级结构更高级的结构。（10年） 四级结构是指多条具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的形式。 108.（√）完成折叠的蛋白质,其分子内氢键的数目倾向于达到最大。（10年） 正确。 109.（√）经SDS和巯基乙醇变性处理的蛋白在只有缓冲液的电泳中,迁移率基本相同。（10年） 自由电泳，不存在聚丙烯酰胺。 110.(×)活性中心包含Asp残基的蛋白水解酶称为天冬氨酸蛋白酶。（11年） 水解天冬氨酸的蛋白水解酶。 111.（√）完成折叠的蛋白质,其分子内氢键的数目倾向于达到最大。（11年） 正确。 112.(√)SDS-PAGE时，不同大小蛋白质分子的电荷/质量比值趋近于相同。（11年） SDS与氨基酸残基按1：2比例结合。 113.(√)构成乙酰胆碱受体离子通道的α、β、γ和ξ亚基属于同源蛋白。（11年） 正确。 114.(√)受体的本质是蛋白质，少数是糖脂。（11年） 正确。 115.(×)甲硫氨酸（Methionine）含有一个活泼甲基，因此，是机体甲基化反应中甲基的主要直接供体。（11年） SAM才是。 116.(×)血浆中含有合成蛋白质所需的各种氨基酸，且每种氨基酸的浓度基本一致。（11年） 不一致。 117.(√)氨基酸可以通过脱氨基也可以通过脱羧基进行代谢。（11年） 正确。 118.(√)某些氨基酸对人类而言之所以是必需氨基酸，是因为人类不能合成其骨架的碳链部分。（11年） 正确。 119.(√)甲硫氨酸是人体必需基酸。（12年） 正确。 120.(×)朊病毒是一种易于被诱导发生构型变化的蛋白质。（12年） 构象改变。 121.(√)SDS-PAGE时，不同大小蛋白质分子的电荷/质量比值趋于相同。（12年） SDS与氨基酸残基按1：2比例结合。 122.(×)肌红蛋白与氧分子的结合都具有正协同效应。（12年） 肌红蛋白无协同效应。 123.(×)蛋白质的寿命常与其成熟蛋白质的C端氨基酸序列有关。（12年） N端。 五、问答题 124．简述利用琼脂糖凝胶电泳分离和分析蛋白质与核酸的基本原理。（98年） 答：采用交联的多聚物作为支持介质，其凝胶介质不存在葡聚糖凝胶那样的颗粒之间的空隙，所有的蛋白质分子必须全部通过交联介质而移动，蛋白质的相对分子质量越小，通过介质受到的阻力也越小，移动的也越快。 125．用SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时，样品孔应放在电泳槽的哪一极？Why？（99年） 答：负极。因为SDS使得蛋白质带有负电荷，电泳时向正极移动。放在正极则不会移动。 126．请写出五种以上分离纯化蛋白质的层析方法，并写明其分离蛋白质的依据是什么。（99年） 答：凝胶过滤层析：根据相对分子质量和分子形状的差异。 吸附层析：利用吸附剂表面对不同组分吸附性能的差异。 离子交换层析：根据所带电荷的差异。 亲和层析：根据亲和力的差异。 等电点层析：根据等电点的差异。 分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数的差异。 127．简述导致蛋白质变性的原因。在实验操作中，可采取哪些手段减少蛋白质分离纯化过程中的变性机会？（04年） 答：（1）导致蛋白质变性的原因主要有两个，分为物理因素和化学因素。物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。 （2）A、应用冷冻干燥技术或者在较低温度下进行蛋白的实验操作； B、另外要注意溶液的酸碱度，适当的使用缓冲液 C、在有机溶剂的使用时，要特别小心，分清层次，避免使得蛋白变性。 128．大肠杆菌细胞常作为基因工程的表达系统，但其细胞中含有多种不同的蛋白，为有效分离外源基因的产物，请根据以下要求（条件）指出应采取的具体方法（无需论证）：（04年） （1）电荷差异 （2）分子大小 （3）溶解度差别 （4）已制备有该产物的抗体 （5）该蛋白的纯度鉴定 答：（1）聚丙烯酰胺凝胶电泳 （2）凝胶过滤层析（3）等电点沉淀或有机试剂分级沉淀 （4）抗原抗体免疫亲和层析（5）聚丙烯酰胺凝胶电泳或者溶解度曲线作图 129．对生物样品进行化学分析时，为什么要使用缓冲液？使用缓冲液的主要原则是什么？（04年） 答：（1）当往某些溶液中加入一定量的酸和碱时，有阻碍溶液pH 变化的作用，称为缓冲作用，这样的溶液叫做缓冲溶液。生命机体的体液环境必须具有合适的pH，才能维持正常的代谢和生理活动。生物学反应仅在H+很窄的范围内充分进行。但是，自相矛盾的是许多这样的反应自身又会产生或消耗质子。缓冲液就是一类在特定的pH范围内耐受可逆质子化作用的物质，因此它在容许的极限内可维持H+浓度。所以，要想对生物样品进行化学分析时，必须使用缓冲液来维持它的生理环境。 （2）使用缓冲液注意的几点： A、缓冲液的pKa 最好能在pH6.0 到pH6.8 之间； B、缓冲液要对多种化学试剂和酶是惰性的； C、缓冲液要高度极性，也即是在水溶液中能完全溶解而又未必扩散进生物膜影响细胞内pH； D、缓冲液必须对生物体是非毒性的； E、缓冲液在满足实验条件的同时最好要选择廉价的； F、缓冲液应该不易受盐和温度效应的影响； G、使用缓冲液最好现配现用； H、缓冲液还应不会吸收可见光或紫外光。 130．什么是分子病？从蛋白质结构和功能的角度，简述镰刀状细胞贫血病的发病机制。（05年） 答：（1）分子病指的是因某种蛋白质分子一级结构中的氨基酸残基序列与正常有所不同的遗传病。从分子角度讲：分子病是指由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常所引起的疾病。 （2）从蛋白质一级结构上看，镰刀状细胞贫血病的发生是由于正常的红细胞血红蛋白的一个Glu（亲水侧链）被换成了Val（疏水侧链）。但从三级结构上看，被替换掉的Glu 原来的位置位于血红蛋白的表面，被Val 取代后，等于在血红蛋白分子表面安上一个疏水侧链，这显然会降低去氧血红蛋白的溶解度。由于伸出来的Val 侧链创造出了一个粘性突起，其他的同样被替换的血红蛋白分子也通过疏水作用相互聚集沉淀。纤维沉淀的形成压迫细胞质膜使它弯曲成镰刀状，镰刀状细胞不能像正常细胞那样平滑而有弹性，因此不易通过毛细血管。如果氧压低，镰刀状化的程度将增加，某些细胞破裂在血管中形成冻胶状而血流，最终导致组织缺血受伤，影响器官的正常功能。 131．血液中的蛋白质和游离的氨基酸是如何测定的？（05年） 答：一般来说，血液中的蛋白质可以用很多方法测定，例如双缩脲法、Folin-酚试剂法或考马斯亮蓝法等，而游离的氨基酸则可用茚三酮测定。但是血液中往往还有一些小肽也可能与某些蛋白质测定试剂反应，为此，如果需要比较正确的测定结果，应取样品用分子筛的方法将小肽和蛋白质分开，首先得到的是蛋白质的级分，然后是小肽和氨基酸的级分。在此之后，就可分别测定。 132．为什么细胞内的蛋白质多以寡聚体的形式存在？（06年） 答：（1）能提高蛋白质结构的稳定性，亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。 （2）提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需基因长度要小得多。 （3）使催化基团汇集在一起形成功能部位，不少寡聚蛋白的单位相互聚集可以形成新的功能部位。 （4）具有协同性和别构效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善，有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。 133．在基因工程中，为了从宿主细胞分离获得外源基因产物，需要根据目的蛋白的特性采用相应的技术。列出5 种常用蛋白质分离纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性。（08年） 答：根据相对分子质量和分子形状：凝胶过滤。 根据电荷和相对分子质量：聚丙烯酰胺凝胶电泳。 根据电荷：等电点沉淀。 根据溶解度：硫酸铵分级沉淀。 根据对配基的亲和性：亲和层析。 134.假定某蛋白分子量为180KDa，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的。请分析是否有可能的简单的合理方法加以鉴别？（09年） 答：利用Sanger法、DNS-Cl法、Edman法对其N末端氨基酸进行鉴定，用肼解法对其C末端进行鉴定，或用氨肽酶及羧肽酶对其进行水解，看是否能得出结果，假如不能得出结果则为环肽。 135.下图为某蛋白质飘带模型在三个不同角度的视图,请根据该图回答下列问题。（10年） (1)该蛋白在结构分类上属于那种类型? (2) 什么氨基酸残基在位置5出现的概率高 ? (3) 在位置6、7是什么氨基酸残基有利于结构的稳定? (4) 什么氨基酸残基在位置1、2出现的概率高? (5) 什么氨基酸残基在位置3、4出现的概率高? 答：（1）平行与反平行的β折叠。 （2）脯氨酸与甘氨酸。 （3）天冬氨酸或谷氨酸。 （4）疏水氨基酸。 （5）亲水氨基酸。 136．有一纯化的未知蛋白,非变性分子筛层析测定其分子量为240kDa,在有5M的尿素的条件下 层析测定分子量为60kDa:还原性SDS-PAGE显示两条带,其相对迁移率如下图所示(标准 蛋白的分子量分别为15、20、30、40、5O kDa)。请根据以上结果分析描述该蛋白的结构组成。 （10年） 答：尿素条件下，非共价键被破坏，亚基解离，240kDa的蛋白质解离为4个60kDa的亚基。而还原性SDS-PAGE中，不仅非共价键被破坏，就连二硫键也被断裂，成为25kDa与35kDa的小段，故原蛋白质为4个60kDa的亚基组成，每个亚基为一个25kDa与一个35kDa的肽链通过二硫键相连。 137．有5种蛋白质，P1、P2、P3、P4、P5，它们的等电点PI1、PI2、PI3、PI4、PI5大小排序为O→PI1→PI2→PI3→7.0→PI4→PI5→14。将含有5种蛋白质的混合液各3m1分别加入两种不同介质的离子交换层析柱（假定所有缓冲液的pH为7.0，柱床体积为20ml，能完全吸附带相反电荷的蛋白质），然后使用NaCl进行梯度洗脱（两柱洗脱流速相同），紫外检测并记录洗脱曲线如图1和图2。如果洗脱峰用fn表示，峰面积用sn表示，请回答：(1)哪个图是阳离子交换层析的结果，哪个图是阴离子交换层析的结果？(2)每个洗脱峰各自对应哪些蛋白? (3)理论上，洗脱峰的面积之间有哪些等量关系？(4)哪些蛋自质的等电点最接近？（11年） 答：（1）图1是阴离子交换层析，图2是阳离子交换层析。 （2）f1:P4、P5； f2:P3； f3：P2； f4:P1； f5:P1、P2、P3； f6:P4； f7:P5 （3）S1=S6+S7，S5=S2+S3+S4 （4）P1与P2 138.简述胶原蛋白和丝蛋白在结构和氨基酸组成上的特点及其与功能的适应。（12年） 答：胶原蛋白富含(Gly-X-Y)n的重复序列，X和Y常为脯氨酸及羟脯氨酸，以三条左手螺旋再形成右手的超螺旋，强度很大，它的功能是作为细胞外基质的骨架，赋予了细胞外基质以机械强度。丝蛋白富含(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n的重复序列，由平行的肽链形成反向β折叠结构，赋予了蚕丝和蜘蛛丝以抗张性。 139.在基因工程中，为了从宿主细胞分离获得外源基因的产物，需要根据目的蛋白的特性采用相应的技术，列出5种常用蛋白质分离纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性。（12年） 答：根据相对分子质量和分子形状：凝胶过滤。 根据电荷和相对分子质量：聚丙烯酰胺凝胶电泳。 根据电荷：等电点沉淀。 根据溶解度：硫酸铵分级沉淀。 根据对配基的亲和性：亲和层析。
